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本發明公開了一種含風電的三相不平衡配電網的靜態電壓穩定 性評估方法，包括獲取配電網系統參數以及接入配電網的風電參數； 含風電的配電網系統的負荷增長因子 LSF 的初始值為 1，根據配電網 系統參數和風電參數獲得含風電的配電網系統在當前 LSF 下的潮流， 并判斷潮流是否收斂，若是，則獲得配電網各個節點的電壓幅值、相 角以及各支路末端的傳輸功率，若否則配電網失去靜態電壓穩定性； 根據含風電的配電網的潮流計算結果獲得各支路的靜態電壓穩定指 標；根據各支路的靜態電壓穩定指標獲得全網的靜態電壓穩定指標和 穩

激光雷達等傳感器以及高效率砷化鎵太陽能電池是國務院國家制造強國建設戰略咨詢委員會列出的核心基礎元器件，本項目在國務院國資委以及國家級人才計劃科研項目支持下，聯合國內知名企業進行關鍵技術攻關，研制出基于砷化鎵的超快半導體激光芯片與激光器可適用于激光加工、5G通信、生物醫療等領域，同時研制出的高效率砷化鎵薄膜三結電池曾獲得世界最高效率，相關產品已處于中試和量產階段，本項目相關技術和產品曾獲得過2018年度上海市科技進步二等獎，2020年中國發明協會發明創新二等獎，2020年中國光學學會光學科技獎一等獎等獎勵。本次將展示本項目研制的相關砷化鎵基半導體激光器以及高效率柔性輕質砷化鎵薄膜三結太陽能電池。

本發明提供一種PCLm-PEG6000-PCLm溫敏自組裝三嵌段共聚物，該共聚物呈兩相轉變特征，可作為藥物載體應用于藥物釋放控制體系或可降解生物材料用于組織工程。本發明還提供了包含該三嵌段共聚物的藥物組合物及其制備方法，以及該藥物組合物的用途。本發明所述的PCLm-PEG6000-PCLm三嵌段共聚物與水組成的體系既能裝載水溶性藥物，也能高效裝載水不溶性藥物，具有很好的緩釋效果。

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本發明提供了一株樺褐孔菌QD04及其轉化虎杖生成白藜蘆醇、三萜皂苷和多糖的方法，所述樺褐孔菌QD04保存于中國典型培養物保藏中心，編號為CCTCC?M?2015036，本發明利用藥用真菌QD04將植物中的白藜蘆醇苷轉化為白藜蘆醇，大大提高了其白藜蘆醇的收率，工藝簡單，重復性好；菌體能夠利用虎杖合成自身活性物質三萜皂苷和多糖；發酵產物樺褐孔菌菌絲體含有豐富的人體必需氨基酸，具有較高的營養價值；一次發酵過程同時獲得白藜蘆醇、三萜皂苷、多糖和樺褐孔菌菌絲體4種產品，生產過程附加值高；所述樺褐孔菌能夠更加徹底地水解虎杖纖維素，使虎杖生物質資源得到充分利用，減少了資源浪費和環境污染。

雞新城疫、禽流感、Ⅰ群禽腺病毒是影響養禽業發展的三種傳 染性疫病，這三種傳染性疫病在我國很多地區的養雞場同時存在，給養禽業造 成了極大的經濟損失。青島農業大學研發團隊一直致力于疫病的流行動態規律 及病毒變異情況跟蹤調查。通過長期流行病學調查、病毒分離鑒定及對各地流青島農業大學科技成果介紹 2017 －34－ 行毒株的保護效果等分析研究，最終篩選出與流行毒株同源性高、免疫原性好 且有自主知識產權的病毒毒株作為制苗用毒株。根據疫病流行情況開展了雞新 城疫、禽流感（H9 亞型）、禽腺病毒（Ⅰ群，4 型）三聯滅活疫苗的研究工作， 在完成了毒種、生產工藝、安全、效力、免疫期、保存期、中間試制等研究基 礎上獲得了詳實的試驗數據。該產品具有廣闊的市場應用前景。 

蛋白酶體是細胞中用來調控特定蛋白質的濃度和清除錯誤折疊蛋白質的主要機制的核心組成部分，是細胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子復合機器之一，也是迄今為止發現的最大的蛋白降解機器。人源蛋白酶體全酶包含至少64個亞基，由蓋子 (Lid)和基座(Base)亞復合體組成的調控顆粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，該課題組與其合作者在《美國科學院院刊》報道了人源蛋白酶體的基態近原子分辨的冷凍電鏡結構，以及三個亞納米分辨的RP-CP亞復合體亞穩或過渡態的共存結構，并首次發現其中一個亞穩態構象的CP的底物轉運通道處于開放狀態（見PNAS 2016, 113: 12991-12996）。這一發現被德國馬普所Baumeister課題組及其合作者在2017年的一篇《美國科學院院刊》論文中通過酵母蛋白酶體全酶的冷凍電鏡亞納米精度分析進一步證實、引用和比較（見PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在這些工作中，CP開放態的全酶結構離近原子分辨還有較大距離，未能充分揭示人源蛋白酶體全酶的激活后的運動行為。毛有東、歐陽頎課題組及其合作者在前期工作的基礎上，利用他們自主開發的基于統計流行算法的高性能計算軟件ROME（見PLoS ONE 2017, 12:e0182130）與優化的冷凍電鏡處理方法，對ATP-γS結合狀態下的人源蛋白酶體的全酶冷凍電鏡單顆粒數據展開了深入分析，得到了6個共存的動態結構，其中包括3.6埃分辨率的基態結構，3.5埃的開放態CP結構，和三個CP開放態對應的亞穩簡并態全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的結構。另外兩個中間態結構分辨率為7.0埃和5.8埃。三個CP開放態對應的全酶結構的主要差別在于位于RP的AAA-ATPase激酶馬達模塊，伴隨其不同的構象變化，至少有四個ATP-γS分子穩定結合在不同的AAA-ATPase亞基上，為其在不同核酸結合狀態下形成的非穩定動態構象提供了重要證據。該研究首次觀察到位于AAA-ATPase激酶馬達模塊中心的底物轉運通道呈現從螺旋到鞍形不同的拓撲結構變化，為進一步分析底物和蛋白酶體全酶的相互作用奠定了重要基礎。人源蛋白酶體全酶AAA-ATPase馬達模塊中心的底物轉運通道發生大幅度的拓撲變構